CIENCIA/HALLAZGO DE INVESTIGADORES ESPAÑOLES
Descubren una proteína clave en la resistencia a los antibióticos
CARLOS ELIAS MADRID.- Las bacterias tienen una sexualidad muy particular. Para reproducirse y garantizar la permanencia de su material genético intercambian su ADN a través de su membrana externa, pero entre todos los miembros de su comunidad y no de padres a hijos como sucede, por ejemplo, en los humanos.
Gracias a este mecanismo, que los científicos llaman conjugación bacteriana, estos microorganismos pueden evolucionar y adaptarse rápidamente al medio ambiente superando condiciones adversas para sobrevivir.
Una de estas adversidades es la presencia de antibióticos cuya función es eliminarlas. Si una bacteria consigue modificar su ADN para resistir al antibiótico se lo pasará rápidamente a las demás y estos medicamentos pierden su eficacia. De hecho, algunas bacterias patógenas ya se han vuelto insensibles a los fármacos actuales y esa resistencia se extiende peligrosamente.
Enfermedades como la neumonía, la tos ferina, la legionella o la úlcera de estómago ya casi no se pueden combatir con antibióticos o las dosis necesarias han aumentado sustancialmente.
Pero un grupo de científicos españoles, liderados por Miguel Coll, del Instituto de Biología Molecular del CSIC en Barcelona, en colaboración con Fernando de la Cruz, de la Universidad de Cantabria, ha conseguido la llave para paralizar ese proceso.
Han descubierto y caracterizado una proteína, la TrwB, que es la responsable de transferir el ADN entre las bacterias. «Hemos ganado una batalla en la dura guerra que se libra desde el principio de los tiempos entre los humanos y las bacterias por ver quién sobrevive», señaló a EL MUNDO Miguel Coll.
El hallazgo se publica hoy en la revista Nature y ha levantado expectación. Y es que si ya se conoce cómo se transfiere químicamente el ADN, sólo hay que diseñar fármacos que inhiban ese proceso para evitar la resistencia a los antibióticos. «Hemos descubierto la cerradura de la puerta que abre el paso al intercambio genético. A partir de ahora, sólo hay que diseñar la llave que quepa en la cerradura y que impida la transferencia», explicó Coll.
Esta proteína, con 20.399 átomos y en forma de champiñón, es la mayor estructura química que se ha caracterizado en España y una de las más grandes logradas en Europa. El equipo español ha tardado cuatro años en determinar exactamente cómo se disponen esos átomos y ha ganado la batalla a sus colegas alemanes y estadounidenses, que también la buscaban «desesperadamente» para iniciar la síntesis de nuevos fármacos inhibidores.
Gracias a este mecanismo, que los científicos llaman conjugación bacteriana, estos microorganismos pueden evolucionar y adaptarse rápidamente al medio ambiente superando condiciones adversas para sobrevivir.
Una de estas adversidades es la presencia de antibióticos cuya función es eliminarlas. Si una bacteria consigue modificar su ADN para resistir al antibiótico se lo pasará rápidamente a las demás y estos medicamentos pierden su eficacia. De hecho, algunas bacterias patógenas ya se han vuelto insensibles a los fármacos actuales y esa resistencia se extiende peligrosamente.
Enfermedades como la neumonía, la tos ferina, la legionella o la úlcera de estómago ya casi no se pueden combatir con antibióticos o las dosis necesarias han aumentado sustancialmente.
Pero un grupo de científicos españoles, liderados por Miguel Coll, del Instituto de Biología Molecular del CSIC en Barcelona, en colaboración con Fernando de la Cruz, de la Universidad de Cantabria, ha conseguido la llave para paralizar ese proceso.
Han descubierto y caracterizado una proteína, la TrwB, que es la responsable de transferir el ADN entre las bacterias. «Hemos ganado una batalla en la dura guerra que se libra desde el principio de los tiempos entre los humanos y las bacterias por ver quién sobrevive», señaló a EL MUNDO Miguel Coll.
El hallazgo se publica hoy en la revista Nature y ha levantado expectación. Y es que si ya se conoce cómo se transfiere químicamente el ADN, sólo hay que diseñar fármacos que inhiban ese proceso para evitar la resistencia a los antibióticos. «Hemos descubierto la cerradura de la puerta que abre el paso al intercambio genético. A partir de ahora, sólo hay que diseñar la llave que quepa en la cerradura y que impida la transferencia», explicó Coll.
Esta proteína, con 20.399 átomos y en forma de champiñón, es la mayor estructura química que se ha caracterizado en España y una de las más grandes logradas en Europa. El equipo español ha tardado cuatro años en determinar exactamente cómo se disponen esos átomos y ha ganado la batalla a sus colegas alemanes y estadounidenses, que también la buscaban «desesperadamente» para iniciar la síntesis de nuevos fármacos inhibidores.
